Приклад пептидного зв’язку

Пептидний зв’язок є той, в якому конденсацією з’єднуються дві молекули амінокислот.

Для кращого розуміння пептидних зв’язків спочатку слід визначити амінокислоти:

Амінокислоти - це органічні молекули короткий, що містить щонайменше аміногрупа (-NH₂), лужна за своєю природою, і карбоксильної групи (-COOH), кислого характеру.

Хоча живі істоти синтезують для різних цілей дуже різноманітні типи амінокислот, найважливішими є ті, які входять до складу білків, всі вони належать до класу α-амінокислоти.

Α-амінокислоти характеризуються тим, що мають кислоту та аміногрупи, приєднані до одного і того ж атома вуглецю, званого α вуглецем. Крім того, цей α-вуглець пов'язує як третій заступник атом водню і як четвертий заступник, додаткова група різноманітних розмірів та характеристик, яка відрізняє кожну амінокислоту від інші.

Четвертий заступник називається Бічний ланцюг Амінокислота і часто в спрощеному вигляді представлена ​​літерою R.

Оскільки чотири заступники α-вуглецю різні і приймають навколо нього тетраедричне розташування, наявні α-амінокислоти

оптична ізомерія, коли молекула має a альтернативна форма це схоже на дзеркальне відображення його, що зрештою не є рівною молекулою. Цим двом ізомерним формам молекули присвоєні літери D або L, залежно від того, як розташовані заступники в просторі. Всі амінокислоти, що містяться в білках, є L.

Амінокислоти класифікуються відповідно до їх хімічного характеру в Полярний та Аполярний. Полярні в свою чергу поділяються на Нейтральний і звинувачений (який може бути кислим або основним). Неполярні можуть бути аліфатичними або ароматичними.

Пептиди та пептидна зв'язок

Пептиди є продуктом ковалентного об'єднання амінокислот через амідні зв'язки, утворюючи конденсація карбоксильного кінця одного і аміно-кінця іншого, виділяючи молекулу води в реакція. Цей союз називається пептидним зв’язком.

Механізм цієї реакції представлений нижче, в якому Аміно- та карбоксильні групи, і відбувається конденсація молекул амінокислоти з утворенням пептиду.

Пептиди, як амінокислоти та білки, мають на своїх кінцях аміногрупу та карбоксильну групу не реагуючи.

Щоб вказати формулу простого пептиду і навіть білка, досить перерахувати амінокислоти, що його складають, починаючи з тієї, що має безкоштовну групу Amino, і закінчуючи тим, у якому є вільна карбоксильна група.

Деякі пептиди, що знаходяться в організмі, є Вазопресин, що підвищує кров’яний тиск і збільшує реабсорбцію води в нирках; Енкефалін, що зменшує відчуття болю; та Окситоцин, що призводить до скорочення матки.

Характеристики пептидного зв’язку

Конденсація аміногрупи однієї амінокислоти з карбоксильною іншої, відбувається у водному розчиннику, так що це не спонтанно, а отже, синтез білка вимагає постачання енергії.

Пептидний зв’язок, як і будь-який амідний зв’язок, представляє резонанс між двома крайніми формами: нейтральна форма, з одинарним зв’язком, що приєднує карбонільний вуглець першої амінокислоти та аміноазот другої (C-N), і форма з поділом зарядів в якому два атоми зв’язані подвійним зв’язком (C = N). Насправді пептидний зв’язок не приймає жодної з двох екстремальних ситуацій, але є резонансним гібридом обох.

Є дзвінок Пептидний літак, складається з всі атоми, що беруть участь у пептидному зв’язку, які приєднуються до двох початкових амінокислот. З одного боку, атоми Нітрогену та Гідрогену з відповідним Вуглецем α у першій амінокислоті. З іншого - вуглець α іншої амінокислоти з киснем і вуглецем карбонільної групи.

Відмінності між пептидами та білками

пептиди мають низьку кількість амінокислот, яка коливається від двох до декількох десятків з них, і їх конформація в розчині стає гнучкою.

дрібні білки, структурно близькі до великих пептидів, мають a визначена конформація і набагато менш гнучка.

Є білки, які, як і пептиди, мають невпорядковану та гнучку конформацію, але такий порядок при взаємодії з іншими макромолекулами в клітині.

20 прикладів амінокислот, які беруть участь у пептидному зв’язуванні

1. Гліцинія
2. Дівчині
3. Валін
4. Лейцин
5. Ізолейцин
6. Пролін
7. Метіонін
8. Фенілаланін
9. Тирозин
10. Триптофан
11. Серин
12. Треонін
13. Цистеїн
14. Аспарагін
15. Глютамін
16. Аспарагінова кислота
17. Глутамінова кислота
18. Лізин
19. Аргінін
20. Гістидин