Пример пептидне везе

Тхе Пептидна веза је онај у коме два молекула аминокиселина се спајају кондензацијом.

Да би се боље разумеле пептидне везе, прво се морају дефинисати аминокиселине:

Тхе Аминокиселине су органски молекули кратко садржи најмање амино група (-НХ₂), алкалне природе, и карбоксилна група (-ЦООХ), киселог карактера.

Иако жива бића синтетишу, у различите сврхе, врло разнолике врсте аминокиселина, најважније су оне које су део протеина, који сви припадају класи α-аминокиселине.

За α-аминокиселине је карактеристично да имају киселину и амино групе везане за исти атом угљеника, назван α угљеник. Даље, овај α угљеник веже као трећи супституент атом водоника и као четврти супституент, додатна група различитих величина и карактеристика, која разликује сваку аминокиселину од други.

Четврти супституент се зове Бочни ланац Аминокиселина и често је представљен у поједностављеном облику словом Р.

Како су четири супституента α-угљеника различита и усвајају тетраедарски распоред око себе, присутне су α-аминокиселине

оптичка изомерија, а то је када молекул има алтернативни облик то изгледа као одраз његов, који на крају није једнак молекул. Ова два изомерна облика молекула имају слова Д или Л, у зависности од тога како су супституенти распоређени у простору. Све аминокиселине које се налазе у протеинима су Л.

Аминокиселине су класификоване према хемијском карактеру у Полар и Аполар. Полари су пак подељени на Неутрално и наплаћено (која може бити кисела или базична). Тхе Неполарни могу бити алифатски или ароматични.

Пептиди и пептидна веза

Пептиди су производ ковалентне уније аминокиселина кроз амидне везе, формирајући кондензација карбоксилног краја једног и амино краја другог, ослобађање молекула воде у реакција. Овај спој се назива Пептидна веза.

Механизам ове реакције представљен је у наставку, у којем Амино и карбоксилне групе, а долази до кондензације молекула аминокиселине да би се створио пептид.

Пептиди, попут аминокиселина и протеина, имају амино групу и карбоксилну групу на својим крајевима а да не реагује.

Да бисте одредили формулу једноставног пептида, па чак и протеина, довољно је навести аминокиселине које га чине, почев од оне са бесплатном Амино групом, а завршава оним са слободном карбоксилном групом.

Неки пептиди који се налазе у телу су Вазопресин, који подиже крвни притисак и повећава реапсорпцију воде у бубрезима; тхе Енкефалин, што смањује осећај бола; и Окситоцин, што доводи до контракције материце.

Карактеристике пептидне везе

Кондензација амино групе једне аминокиселине са карбоксилом друге, одвија се у воденом растварачу, тако да није спонтано, те стога синтеза протеина захтева снабдевање енергијом.

Пептидна веза, као у било којој амидној вези, представља резонанцу између два екстремна облика: неутрални облик, са једноструком везом која спаја карбонилни угљеник прве аминокиселине и амино азот друге (Ц-Н), и облик са одвајањем набоја у којој су два атома повезана двоструком везом (Ц = Н). У стварности, пептидна веза не усваја ниједну од две екстремне ситуације, али је резонантни хибрид обе.

Ево позива Пептид Плане, који се састоји од сви атоми укључени у пептидну везу, који се придружују двема почетним аминокиселинама. С једне стране, атоми азота и водоника, са њиховим угљеником α у првој аминокиселини. С друге стране, угљеник α друге аминокиселине, са кисеоником и угљеником карбонилне групе.

Разлике између пептида и протеина

Тхе пептиди имају мали број аминокиселина, која се креће од два до неколико десетина, и њихова конформација у решењу постаје флексибилна.

Тхе мали протеини, структурно блиски великим пептидима, имају а дефинисане конформације и много мање флексибилне.

Постоје протеини који, попут пептида, имају неуређену и флексибилну конформацију, али такав поредак имају у интеракцији са другим макромолекулима у ћелији.

20 примера аминокиселина које учествују у везивању пептида

1. Глицинија
2. Девојци
3. Валине
4. Леуцин
5. Изолеуцин
6. Пролине
7. Метионин
8. Фенилаланин
9. Тирозин
10. Триптофан
11. Серине
12. Треонин
13. Цистеин
14. Аспарагин
15. Глутамин
16. Аспарагинска киселина
17. Глутаминска киселина
18. Лизин
19. Аргинин
20. Хистидин